العلاقة بين بنية ووظيفة البروتين › تمثيل البنية الفراغية للبروتين
البنية الفراغية للبروتين و مستوياتها
- أن تسمّي نماذج تمثيل البنية الفراغية للجزيئات وتميّز بينها
- أن تستخرج مزايا كلّ نموذج في دراسة البروتينات، معلّلا اختيارك
- أن تتعرّف على البنيات الثانوية الحلزونية والمسطّحة وعلى مناطق الانعطاف
- أن تحدّد ما يقدّمه برنامج المحاكاة في دراسة بنية البروتين
- أنّ البروتين تتابع من أحماض أمينية مرتبطة فيما بينها
- أنّ تركيب البروتين يتمّ في الهيولى انطلاقا من الأحماض الأمينية
- قراءة صيغة كيميائية مفصّلة والتعرّف على مجموعاتها الوظيفية
النشاط 1: تمثيل البنية الفراغية لجزيء بسيط
نبدأ بأبسط الحالات: جزيء صغير واحد. يمكن أن يُبنى النموذج من قطع صلبة من البلاستيك أو الخشب، أو أن يُنشأ على شاشة الحاسوب ببرامج محاكاة خاصّة، وهذه أكثر الطرائق استعمالا اليوم. تمثّل الوثيقة (1) الجزيء نفسه بأربع طرائق.
- صف ما يُظهره كلّ تمثيل من التمثيلات الأربعة في الوثيقة (1).
- قارن بين نموذج الكرة والعود والنموذج المكدّس من حيث ما يبيّنه كلّ منهما.
إظهار الإجابةإخفاء الإجابة
- نصف التمثيلات: تعطي الصيغة المفصّلة الذرّات والروابط والمجموعات الوظيفية مرتّبة على الورق. ويعطي نموذج الكرة والعود موضع كلّ ذرّة واتّجاه كلّ رابطة في الفضاء. ويعطي النموذج المكدّس الحجم الذي تشغله الذرّات فعلا. ويعطي نموذج العود هيكل الجزيء وحده دون حجم ذرّاته.
- نقارن: يُظهر نموذج الكرة والعود الروابط لأنّ كراته أصغر من المسافات بينها، فنقرأ عليه هندسة الجزيء. أمّا النموذج المكدّس فتتداخل كراته حتّى تخفي الروابط، فلا يُقرأ عليه اتّجاه رابطة، لكنّه وحده يُظهر التّحجيم أي الحيّز الذي يملأه الجزيء.
النشاط 2: من الجزيء البسيط إلى البروتين
ننتقل الآن من جزيء صغير إلى جزيء كبير هو البروتين. تُستعمل معه النماذج السابقة نفسها، ويُضاف إليها نموذجان لم نحتج إليهما من قبل: نموذج الشريط ونموذج الشريط السميك. تمثّل الوثيقة (2) البروتين الواحد بهذه النماذج الخمسة.
- استخرج مزايا كلّ نموذج في دراسة البروتينات.
- علّل لماذا يُعدّ النموذج الشريطي الأكثر استعمالا في دراسة البنية الفراغية.
إظهار الإجابةإخفاء الإجابة
- نستخرج المزايا: يبيّن النموذج المكدّس ونموذج الكرة والعود أنواع الذرّات المكوّنة للبروتين والحجم الجزيئي، وهي فائدتهما التي بقيت من الجزيء البسيط. أمّا النموذج الشريطي فيبيّن البنيات الثانوية الحلزونية والمسطّحة ومناطق الانعطاف، ويسمح بمقارنة البنيات الفراغية لعدّة بروتينات.
- نعلّل: نلاحظ أنّ السجلّات الثلاثة الأولى لا تعطي إلاّ كتلة أو تشابكا: فكلّما كبر الجزيء ازداد عدد ذرّاته حتّى صار رسمها كلّها حاجبا لا كاشفا. والنموذج الشريطي يفعل العكس، إذ يحذف الذرّات ويحتفظ بمسار السلسلة وحده، فتظهر دفعة واحدة الحلزونات والصفائح والانعطافات.
النشاط 3: البنيات الثانوية كما يُظهرها برنامج المحاكاة
يسمح لنا الحاسوب بما لا تسمح به قطعة البلاستيك: أن نغيّر النموذج، وأن نجمع نموذجين في آن واحد، وأن ندخل إلى تفاصيل البنية. تمثّل الوثيقة (3) ثلاث حالات من البنيات الثانوية ومناطق الانعطاف كما يرسمها برنامج راستوب.
- صف شكل كلّ نمط من الأنماط الثلاثة الممثّلة في الوثيقة (3).
- استخرج بعض مزايا استعمال برنامج راستوب في دراسة بنية البروتين.
إظهار الإجابةإخفاء الإجابة
- نصف الأنماط: نميّز بالشكل لا باللون: الشريط المسطّح المنتهي برأس سهم بنية ثانوية مسطّحة β، والشريط الملتفّ حلزونيا بنية ثانوية حلزونية α، والخيط الرفيع منطقة انعطاف لا بنية ثانوية فيها. ويُظهر السجلّ الأيسر أنّ البروتين الواحد قد يجمع النمطين معا.
- نستخرج المزايا: يسمح البرنامج بتغيير النموذج وبعرض نموذجين في آن واحد، وبإجراء دراسة مفصّلة لبنية البروتين، وبتحديد مواقع الأحماض الأمينية داخلها وربطها بالبنية الفراغية، وبمعرفة الموقع الفعّال الذي يرتبط عنده الإنزيم بمادّة التفاعل.
النشاط 4: مقارنة البنية الفراغية لأربعة بروتينات شائعة
مُثّلت أربعة بروتينات شائعة بالنموذج الشريطي، في شكل صور ثابتة أُنجزت ببرنامج راستوب (الوثيقة (4))، ثمّ رُتّبت خصائصها البنيوية في جدول من أربعة معايير (الوثيقة (5)).
| وجه المقارنة | الهيموغلوبين | الأنسولين | الليزوزيم | الميوغلوبين |
|---|---|---|---|---|
| درجة التعقيد | معقّدة | بسيطة | متوسّطة | متوسّطة |
| عدد السلاسل | 4 | 2 | 1 | 1 |
| أنواع البنيات الثانوية | α | α | α و β | α |
| عدد البنيات الثانوية | أكثر من 10 | 3 | من 8 إلى 10 | من 8 إلى 10 |
- استخرج من الوثيقة (4) و(5) أوجه التشابه والاختلاف بين البروتينات الأربعة من حيث عدد السلاسل.
- حدّد البروتين الوحيد الذي يجمع بين نوعي البنيات الثانوية، مبيّنا ما يدلّ على ذلك في الوثيقة (4).
- قارن بين الهيموغلوبين والميوغلوبين، ثمّ بين الليزوزيم والميوغلوبين، واستنتج هل تكفي درجة التعقيد البنيوي وحدها لتحديد وظيفة البروتين.
إظهار الإجابةإخفاء الإجابة
- نستخرج: تشترك البروتينات الأربعة في أنّها كلّها سلاسل ببتيدية منطوية تحمل بنيات ثانوية. وتختلف في عدد السلاسل: للهيموغلوبين أربع سلاسل تظهر في أربع كتل متمايزة، وللأنسولين سلسلتان، أمّا الليزوزيم والميوغلوبين فلكلّ منهما سلسلة واحدة.
- نحدّد: الليزوزيم هو الوحيد الذي يجمع بين البنية الحلزونية α والبنية المسطّحة β، ويدلّ على ذلك في الوثيقة (4) شريط مسطّح على شكل سهم لا يظهر في غيره. أمّا البروتينات الثلاثة الأخرى فليس فيها إلّا البنيات الحلزونية α.
- نقارن ونستنتج: الهيموغلوبين والميوغلوبين خضابان متقاربان في الوظيفة، لكنّهما غير متساويين في التعقيد: الأوّل معقّد بأربع سلاسل وأكثر من عشر بنيات ثانوية، والثاني متوسّط بسلسلة واحدة. وفي المقابل للّيزوزيم والميوغلوبين العدد نفسه من السلاسل وعدد متقارب من البنيات الثانوية، مع أنّ الأوّل إنزيم والثاني خضاب. فدرجة التعقيد البنيوي لا تكفي وحدها لتحديد وظيفة البروتين.
نماذج تمثيل البنية الفراغية
البنية الفراغية للبروتين هي الشكل الذي تأخذه سلسلته في الفضاء بعد أن تنطوي على نفسها. ولمّا كان هذا الشكل بعيدا عن متناول العين، لم يبقَ أمامنا إلاّ أن نمثّله بنماذج: نموذج العود الذي لا يحتفظ إلاّ بهيكل الروابط، ونموذج الكرة والعود الذي يضيف إلى الهيكل موضع كلّ ذرّة، والنموذج المكدّس الذي يستبدل بالروابط كرات كبيرة متداخلة تبيّن الحجم المشغول.
وتُبنى هذه النماذج إمّا من قطع صلبة من البلاستيك أو الخشب، وإمّا على شاشة الحاسوب ببرامج محاكاة خاصّة، وهي الطريقة الأكثر استعمالا في وقتنا. والفرق بين النماذج ليس في المادّة الممثَّلة، فهي واحدة، بل في ما اختار كلّ نموذج أن يُظهره وأن يُخفيه.
لماذا يتغيّر النموذج حين يكبر الجزيء
ما يصلح لجزيء من عشر ذرّات لا يصلح لبروتين من آلاف الذرّات. فحين يُرسم البروتين بنموذج ذرّي، تتراكب الذرّات حتّى يصير الرسم كتلة مكتنزة أو تشابكا لا يُقرأ. ولهذا أُضيف للجزيئات الكبيرة نموذجان جديدان: النموذج الشريطي ونموذج الشريط السميك.
ويعمل النموذج الشريطي بالحذف لا بالإضافة: يحذف الذرّات ويحتفظ بمسار السلسلة وحده، فتظهر دفعة واحدة البنيات الثانوية ومناطق الانعطاف. وهو لهذا الأكثر استعمالا، وهو الوحيد الذي يسمح بمقارنة البنيات الفراغية لبروتينات مختلفة.
ما يُقرأ على الشريط: بنيات ثانوية ومناطق انعطاف
على النموذج الشريطي تُقرأ البنية بالشكل: تُمثَّل البنية الثانوية الحلزونية α شريطا ملتفّا حلزونيا، وتُمثَّل البنية الثانوية β شريطا مسطّحا قد ينتهي برأس سهم يحدّد اتّجاهها ويميّز بين البنيات المتوازية والمتعاكسة، وتُمثَّل المناطق البينية وهي مناطق الانعطاف خيطا رفيعا. ومن البروتينات ما لا يحمل إلاّ أحد النمطين، ومنها ما يجمع بينهما.
أمّا الحاسوب فيضيف إلى العرض دراسة: يسمح بتغيير النموذج وبجمع نموذجين في آن واحد فنلاحظ فائدة كلّ منهما، وبتحديد مواقع الأحماض الأمينية داخل البنية الفراغية وربط موقع الحمض الأميني ببنية البروتين، وبتحديد الموقع الفعّال وطريقة ارتباط البروتين أو الإنزيم بمادّة التفاعل.
مقارنة أربعة بروتينات شائعة
ويسمح النموذج الشريطي بمقارنة بروتينات مختلفة بالعين. فمن أربعة بروتينات شائعة، للهيموغلوبين، وهو خضاب الدم، أربع سلاسل وأكثر من عشر بنيات ثانوية، فهو أعقدها؛ وللأنسولين سلسلتان وثلاث بنيات ثانوية، فهو أبسطها؛ ولكلّ من الليزوزيم والميوغلوبين، وهو خضاب العضلة، سلسلة واحدة وما بين ثماني بنيات ثانوية وعشر. والليزوزيم وحده يجمع بين البنيتين α و β، أمّا الثلاثة الأخرى فليس فيها إلّا البنية الحلزونية α.
ولا تكفي درجة التعقيد البنيوي وحدها لتحديد وظيفة البروتين: فالهيموغلوبين والميوغلوبين خضابان متقاربان في الوظيفة ومختلفان في التعقيد، والليزوزيم والميوغلوبين متقاربان في البنية ومختلفان في الوظيفة، فالأوّل إنزيم والثاني خضاب.
الصفحة 1/9
© مدرستي — هذا الدرس من تأليف مدرستي · madrassati.net